Ktorá aminokyselina stabilizuje terciárnu štruktúru proteínu?

2024 Autor: Miles Stephen | [email protected]. Naposledy zmenené: 2023-12-15 23:40

Tieto interakcie sú možné zložením do proteínového reťazca, aby sa vzdialené aminokyseliny priblížili k sebe. 2. Terciárna štruktúra je stabilizovaná disulfidovými väzbami, iónovými interakciami, vodíkové väzby , kovové väzby a hydrofóbne interakcie.

Aké interakcie stabilizujú terciárnu štruktúru proteínu?

Hlavnou silou stabilizujúcou terciárnu štruktúru je hydrofóbna interakcia medzi nepolárnymi bočnými reťazcami v jadre proteínu. Ďalšie stabilizačné sily zahŕňajú elektrostatické interakcie medzi iónovými skupinami opačného náboja, vodíkové väzby medzi polárnymi skupinami a disulfid dlhopisy.

Možno sa tiež opýtať, ktorá z týchto aminokyselín sa podieľa na kovalentnej väzbe, ktorá stabilizuje terciárnu štruktúru mnohých proteínov? Rovnako ako u disulfidových mostíkov, tieto vodíkové väzby môže spojiť dve časti reťazca, ktoré sú v určitej vzdialenosti od seba z hľadiska poradia. Soľné mostíky, iónové interakcie medzi kladne a záporne nabitými miestami na bočných reťazcoch aminokyselín, tiež pomáhajú stabilizovať terciárnu štruktúru proteínu.

Ak vezmeme do úvahy toto, ako aminokyseliny ovplyvňujú terciárnu štruktúru proteínu?

Raz nepolárne aminokyseliny vytvorili nepolárne jadro bielkoviny slabé van der Waalsove sily stabilizujú bielkoviny . Ďalej vodíkové väzby a iónové interakcie medzi polárnymi, nabitými aminokyseliny prispieť k terciárna štruktúra.

Ako sa udržiava terciárna štruktúra proteínu?

Vysvetlenie: Terciárna štruktúra je stabilizovaná viacerými interakciami, konkrétne funkčnými skupinami bočného reťazca, ktoré zahŕňajú vodíkové väzby , soľné mostíky, kovalentné disulfidové väzby a hydrofóbne interakcie.